Დონეზე სტრუქტურული ცილის მოლეკულების ან ცილის სტრუქტურა

სტრუქტურა ცილის მოლეკულის შესწავალა 200-ზე მეტი წლის განმავლობაში. იგი ცნობილია ბევრი ცილები. ზოგიერთი მათგანი უკვე სინთეზირებული (მაგ, ინსულინის, RNase). ძირითადი სტრუქტურული და ფუნქციური ერთეული ცილის მოლეკულების ამინომჟავები. გარდა ამისა, carboxyl და ამინო ჯგუფები და ცილა შეიცავს სხვა ფუნქციური ჯგუფების, რომელიც განსაზღვრავს მათი თვისებები. ასეთი ჯგუფები მოიცავს მოთავსებული გვერდითი branchings ცილის მოლეკულის: კარბოქსი ჯგუფი aspartic მჟავა ან glutamic acid, ამინო ჯგუფს ლიზინის hydroxylysine, guanidine ჯგუფი arginine, რომ imidazole ჯგუფი ჰისტიდინი, ჰიდროქსილის ჯგუფის სერინის და ტრეონინი, ფენოლის ჯგუფის tyrosine, რომ sulfhydryl ჯგუფი cysteine, disulfide ჯგუფი cystine, თიოეთერი ჯგუფი მეთიონინი, ფენილალანინის benzelnoe core, ალიფატური ჯაჭვების სხვა ამინომჟავები.

არსებობს ოთხი დონე სტრუქტურული ცილის მოლეკულების.

პირველადი სტრუქტურა ცილის. ამინომჟავები ცილის მოლეკულა ერთდება peptide ობლიგაციები, რითაც ფორმირების პირველადი სტრუქტურა. ეს დამოკიდებულია ხარისხიანი შემადგენლობის ამინომჟავები, მათი რაოდენობა და თანმიმდევრობა შორის ნაერთები. პირველადი სტრუქტურა ცილის ყველაზე ხშირად განისაზღვრება Sanger. ტესტი ცილის მკურნალობას გადაწყვეტა ditroftorbenzola (DNP), რითაც ფორმირების dinitrophenyl ცილის (ცილის DNP). ამის DNP-ჰიდროლიზდება ცილის ჩამოყალიბდა ნარჩენების ცილის მოლეკულის და DNP-ამინომჟავის. DNP-ამინომჟავის არის ამოღებული ამ ნარევი და გეგმაზომიერი ჰიდროლიზი. პროდუქცია ჰიდროლიზის არიან ამინომჟავის და dinitrobenzene. დარჩენილი ცილის მოლეკულის რეაგირებს ახალი ნაწილი DNP რადგან მთელი მოლეკულა არ ჩაიშალოს ამინომჟავებად. დაყრდნობით რაოდენობრივი კვლევის ამინომჟავების შეადგინოს პირველადი სტრუქტურა ინდივიდუალური მიკროსქემის ცილის. ცნობილი პირველადი სტრუქტურა ცილების ინსულინის, მიოგლობინის, ჰემოგლობინი, გლუკაგონის და მრავალი სხვა).

მეთოდით Edman ცილის არის დამუშავებული ფენილ isothiocyanate. ზოგჯერ გამოყენებით პროტეოლიზური ფერმენტების - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidase და ა.შ.

მეორადი სტრუქტურა ცილის. ამერიკელი მეცნიერები გამოყენებით რენტგენის ანალიზი, აღმოჩნდა, რომ ცილის პოლიპეპტიდური ჯაჭვების ხშირად არსებობს სახით alpha-helices და ზოგჯერ beta სტრუქტურებში.

Alpha-helix შედარებით სპირალური კიბე, რომელიც ასრულებს ფუნქციას ხარისხით ამინომჟავის ნარჩენები. In მოლეკულების fibrillar ცილები (აბრეშუმის მოშორება) პოლიპეპტიდური ჯაჭვი თითქმის მთლიანად გაუწოდა (beta სტრუქტურა) და მოწყობილი სახით სფეროები, სტაბილური წყალბადის ობლიგაციები.

Alpha-helix შეიძლება სპონტანურად ჩამოყალიბდა სინთეზური პოლიპეპტიდებს (dederon, ნეილონი), რომელსაც აქვს მოლეკულური წონა 10-დან 20 ათასი. დიახ. გარკვეული ნაწილი მოლეკულის ცილებს (ინსულინი, ჰემოგლობინის, RNase) არღვევს alpha ხვეული კონფიგურაციის პეპტიდური ჯაჭვი, და იქმნება ხვეული სტრუქტურა სხვა ტიპის.

მესამეული სტრუქტურა ცილის. Spiral ნაწილი პოლიპეპტიდური ჯაჭვი ცილის მოლეკულის სხვადასხვა ურთიერთობები, რომელიც განსაზღვრავს უმაღლესი (სამგანზომილებიანი) სტრუქტურა, ფორმა და ფორმის მოცულობა ცილის მოლეკულა. ითვლება, რომ უმაღლესი სტრუქტურა ავტომატური და ხდება გამო ურთიერთქმედება ამინომჟავის ნარჩენები გამხსნელი მოლეკულების. ამდენად hydrophobic რადიკალების "შედგენილი" შევიდა ცილის მოლეკულის, ფორმირება მათი მშრალი ზონაში და ჰიდროფილური ჯგუფები არიან ორიენტირებულნი გამხსნელი, რაც იწვევს ფორმირების ენერგიულად ხელსაყრელი დადასტურების მოლეკულა. ამ პროცესს თან ფორმირების შიდამოლეკული ობლიგაციები. მესამეული სტრუქტურა ცილის მოლეკულის ჩაიწერება RNase, ჰემოგლობინი, lysozyme ქათმის კვერცხი.

მეოთხეული სტრუქტურა ცილის. ამ ტიპის სტრუქტურა ცილის მოლეკულის ხდება შედეგად გაერთიანების რამდენიმე ქვედანაყოფების ინტეგრირებული ერთი მოლეკულა. თითოეული ქვედანაყოფის აქვს დაწყებითი, საშუალო და უმაღლესი სტრუქტურა.